Tag: umami

Fizjologia smaku (3): kokumi, czyli dlaczego czosnek jest królem kuchni

Marcin Czerwiński2 komentarze

Główka czosnku. Źródło: Wikipedia, Donovan Govan. Licencja CC BY-SA 3.0.

Czosnek (Allium sativum) pochodzi z Azji Środkowej. Udomowiony w Chinach ok. 5000 lat temu, stanowi dziś podstawę wielu kuchni świata, zwłaszcza w krajach śródziemnomorskich i Dalekiego Wschodu. Znane są jego właściwości przeciwbakteryjne i przeciwzapalne (to temat na osobny wpis). Ale jest w nim też coś, co powoduje, że potrawy z jego dodatkiem smakują lepiej. Wiąże się to ze smakiem umami.

Dlaczego umami jest inny niż pozostałe smaki?

W poprzednim wpisie napisałem o receptorach smaku, których jest sześć: słodki, słony, kwaśny, gorzki, tłusty i umami (z japońskiego „esencja pyszności”). Za ten ostatni odpowiadają m.in. sole (sodowa, potasowa) kwasu glutaminowego, które wiążą się do receptorów o nazwach T1R1/T1R3.  Sole te nie mają zdecydowanego smaku; jest on określany na ogół jako nieprzyjemny, a w najlepszym razie neutralny. A jednak potrawy zawierające glutaminian są smaczne, a przemysł spożywczy dodaje je praktycznie do wszystkich wyrobów (kody E620-E625). Dlaczego umami różni się od innych smaków?
Jest kilka przyczyn. Przede wszystkim – wśród wszystkich smaków współczynnik k smaku umami w prawie Webera-Fechnera jest najniższy. Prawo Webera-Fechnera mówi, że na naszą percepcję oddziałuje nie arytmetyczna różnica między bodźcami, ale ich wzajemny stosunek. Inaczej mówiąc, reakcja układu biologicznego na bodziec jest proporcjonalna do względnej zmiany bodźca. Tak więc siła wrażenia rośnie proporcjonalnie do logarytmu intensywności bodźca:

gdzie:
w: wrażenie,
B: bodziec,
B0: próg percepcji bodźca,
k: doświadczalnie wyznaczany współczynnik proporcjonalności,

Niski współczynnik k dla umami oznacza, że kiedy jemy potrawę z dużą ilością cząsteczek umami, smak ten pojawia się stosunkowo późno, a jego wrażenie narasta wolno. Dzieje się tak z powodu stosunkowo niskiego powinowactwa cząsteczek umami wobec rozpoznających je receptorów. Dlatego nawet najsilniejszy smak umami jest znacznie słabszy w porównaniu do innych smaków, np. słodkiego. Ale są okoliczności, kiedy umami jest jednak silnie wyczuwalny. Kiedy to się dzieje?

Kokumi czyli obfitość

Odpowiadają za to substancje zawarte w niektórych potrawach, które mogą wzmacniać działanie receptorów smaku: głównie umami, ale również słonego, tłustego i słodkiego. Zauważyli to japońscy badacze, którzy analizowali wpływ wodnego ekstraktu czosnku na smak potraw. Okazało się, że o ile sam ekstrakt czosnku ma bardzo słaby smak, to jego dodatek do potrawy znacznie podwyższa poczucie smaku powodowane przez substancje umami. Czyli w czosnku jest coś (i nie jest to wcale jego charakterystyczny zapach), co polepsza smak, czyniąc go pełniejszym i bardziej trwałym. Publikacja ukazała się w 1990 r., a dla opisanego wpływu ekstraktu czosnku na smak autorzy zaproponowali nazwę kokumi, co po japońsku znaczy silny, bogaty, skoncentrowany.
Jeżeli zatem potrawa zawiera substancje umami, a także sól, tłuszcz i cukier, to czujemy wprawdzie te smaki, ale niezbyt intensywnie. Ale jeżeli dodatkowo są w niej substancje kokumi, to odczucie smaku pojawia się i narasta o wiele szybciej, większa jest też jego intensywność i subiektywna harmonia. Sam smak trwa w ustach o wiele dłużej. Tak więc można powiedzieć, że ten sam smak odbieramy jako o wiele mocniejszy.
Substancje kokumi są zatem czymś w rodzaju polepszacza jakości smaku: bez nich smak jest w zasadzie taki sam, ale nie ma tej pełni, siły i harmonii, co w ich obecności (Ryc. 1).

Ryc. 1. Efekt kokumi. A. Intensywność smaku potrawy (wrażenie subiektywne) w czasie jej spożywania, jeżeli czynniki kokumi nie są obecne. B. Jeżeli ta sama potrawa je zawiera, odczucie smaku narasta o wiele szybciej (6), większa jest też rozpiętość smaku (2), jego bogactwo (4) i harmonia (5), a jego ciągłość, równoważna z długością trwania (3) jest większa. Skutkiem jest większa intensywność smaku (1). Według: Yamamoto T, Yamamoto C-I, Science of Food 2023, 7:3. Licencja CC BY 4.0.

Kokumi i peptydy

Co odpowiada za efekt kokumi? Są to peptydy składające się z 2-6 reszt aminokwasowych, przy czym na N-końcu jest zawsze reszta kwasu glutaminowego przyłączona wiązaniem γ. Tu wyjaśnienie chemiczne: kwaśne aminokwasy, takie jak kwas asparaginowy i kwas glutaminowy, zawierają dwie grupy karboksylowe: obecną we wszystkich aminokwasach grupę karboksylową związaną do tego samego atomu węgla, co grupa aminowa (czyli grupę α), oraz grupę γ, która wchodzi w skład łańcucha bocznego.
Najbardziej znanym peptydem zawierającym resztę kwasu glutaminowego związaną wiązaniem γ jest glutation, który chroni komórki przed reaktywnymi formami tlenu. Pisałem o nim w moim wpisie na temat niebezpieczeństw związanych z jedzeniem bobu (Ryc. 2).

Ryc. 2. Glutation. Źródło: Wikipedia, domena publiczna.

Peptydów zawierających resztę kwasu glutaminowego związaną wiązaniem γ jest jednak znacznie więcej (obecnie znamy ich ponad 100). Mogą powstawać w wyniku działania kilku enzymów, takich jak γ-glutamylotranspeptydaza, syntetaza γ-glutaminylocysteiny czy ligaza glutaminylocysteiny. Na N-końcu jest zawsze reszta kwasu glutaminowego związana przez grupę karboksylową γ (dlatego nazywamy je γ-glutamylopeptydami), ale na drugim i następnych miejscach mogą być różne reszty aminokwasowe. W czosnku jest to przeważnie cysteina, ale np. w roślinach strączkowych może to być fenyloalanina lub kwas asparaginowy, a w serach walina, glicyna czy leucyna.
Efekt kokumi wywoływany przez te peptydy zależy od ich sekwencji. Próg wyczuwania (mierzony subiektywnie) dla efektu kokumi może wynosić przykładowo 5 µmol/l dla peptydu γ -Glu-Val-Gly, 200 µmol/l dla peptydu γ-Gly-Cys-Val i 1250 µmol/l dla peptydu ­ γ -Glu- γ -Glu-Tyr.
Peptydy te są dość trwałe, ponieważ wiązanie typu γ trudniej ulega rozkładowi niż powszechnie występujące w peptydach wiązanie typu α. Pełną listę takich peptydów można zobaczyć tutaj.

Receptory dla jonów wapnia i peptydy kokumi

Jak działają takie peptydy? Wiążą się do receptorów dla jonów wapnia (calcium sensing receptors, CaSR). Są to białka związane z białkiem G (pisałem o nich we wpisie o receptorach smaku). Są więc podobne do receptorów smaku słodkiego, gorzkiego i umami. Różnica jest następująca: wymienione receptory wiążą małe cząsteczki, takie jak glukoza, chinina czy L-glutaminian, i po związaniu wysyłają sygnał do mózgu. Skutkiem jest odczucie smaków: słodkiego, gorzkiego i umami.
Receptory dla jonów wapnia działają na podobnej zasadzie: wiążą jony wapnia i pod ich wpływem aktywują szlaki sygnałowe. Najwięcej jest ich w przytarczycach, czyli gruczołach zlokalizowanych w okolicy tarczycy, gdzie regulują wydzielanie parathormonu, który jest głównym regulatorem gospodarki wapniowej w organizmie. Pod jego wpływem kości uwalniają jony wapnia, co wiąże się z rozkładem tkanki kostnej i  może powodować osteoporozę. Receptory dla jonów wapnia są też obecne w nerkach, gdzie regulują gospodarkę wapniem.
Ale receptory dla jonów wapnia są też obecne w nabłonku języka. Mogą wprawdzie wiązać jony wapnia, ale przede wszystkim wiążą γ-glutamylopeptydy, które są tym samym agonistami receptorów dla jonów wapnia.
Jaki jest mechanizm działania takich peptydów? Aktywacja receptorów CaSR powoduje aktywację cyklazy adenylowej i podwyższenie wewnątrzkomórkowego stężenia jonów wapnia. Wpływa to na wzmocnienie sygnału od innych receptorów, przede wszystkim umami (bo jego sygnał jest najsłabszy), ale również słonego, tłustego i słodkiego. Receptory CaSR nie mogą tylko wzmacniać sygnałów receptorów smaku kwaśnego, bo te są transporterami jonów i nie używają ścieżki sygnałowej białka G (Ryc.3).

Ryc. 3. Mechanizm działania receptorów dla jonów wapnia (CaSR). Związanie jonów wapnia lub ich agonistów takich jak γ-glutamylopeptydy powoduje uruchomienie kilku szlaków sygnałowych w komórce, co w przypadku komórek receptorowych smaku może prowadzić do wzmocnienia sygnału. Według: Höppner J. et al., J. Clin Med. 2022, 11:2595. Licencja CC BY-SA 4.0.

Ale γ-glutamylopeptydy działają nie tylko na komórki z receptorami smaku. Mają silne działanie przeciwzapalne, a takie stany utrzymujące się długo mogą być przyczyną chorób cywilizacyjnych takich jak otyłość, cukrzyca, nadciśnienie czy choroba wieńcowa serca. Dlatego potrawy zawierające te peptydy (czosnek!) mają silne działanie prozdrowotne.

Gdzie można znaleźć γ-glutamylopeptydy?

W roślinach, przede wszystkim strączkowych (fasola, bób) oraz w cebuli i czosnku (ten zawiera ich najwięcej), a także w różnego rodzaju produktach fermentowanych. Dużo  γ-glutamylopeptydów jest w sosie sojowym, który powstaje z nasion soi i pszenicy w wyniku fermentacji z udziałem kropidlaka Aspergillus oryzae (zawartość γ-glutamylopeptydów to 80-120 mg/l). Należy tu jednak dodać, że dotyczy to sosu sojowego produkowanego w sposób naturalny, czyli poprzez fermentację. Większość tanich sosów sojowych powstaje w wyniku hydrolizy białek sojowych za pomocą kwasu solnego. Takie sosy nie zawierają γ-glutamylopeptydów, a jedynie glutaminian. Mają więc smak umami, ale nie mogą dawać efektu kokumi. Żaden japoński mistrz sztuki kulinarnej nie użyłby takiego sosu do przygotowywania potraw.
Sery, a zwłaszcza sery pleśniowe, w których fermentacji może brać udział m.in. pędzlak  Penicillium roqueforti, zawierają też dużo γ-glutamylopeptydów (40-100 mg/kg). Fasola zawiera ich 50-100 mg/kg, a czosnek 100-200 mg/kg. Należy tu jednak zaznaczyć, że każdy γ-glutamylopeptyd ma inny wyczuwany subiektywnie próg aktywności, a ponieważ jest ich wiele rodzajów takich, efekt kokumi może być bardzo różny w zależności od ich sekwencji.
Zarówno grzyby (kropidlak, pędzlak), jak i rośliny (fasola, czosnek) wytwarzają γ-glutamylopeptydy w celach ochronnych, bo oprócz wymienionych wyżej właściwości mają one aktywność przeciwbakteryjną.
Tu uwaga dla amatorów serów: kazeina, najważniejsze białko mleka, stanowi też główny składnik serów. Kazeiny z mleka krów i owiec mają bardzo podobne sekwencje aminokwasowe, które jednak różnią się w kilku miejscach. Ponieważ reszta aminokwasowa w pozycji 9  w kazeinie krowiej to prolina, a w owczej to walina, to w wyniku proteolizy i przyłączenia kwasu glutaminowego powstają różne peptydy: z kazeiny krowiej γ-Glu-Pro-Gly, a z kazeiny owczej γ-Glu-Val-Gly. Ten drugi wykazuje 20-krotnie wyższą aktywność kokumi w porównaniu do „krowiego” peptydu. Dlatego owczy ser jest uważany za smaczniejszy niż krowi, a roquefort jest produkowany wyłącznie z mleka owiec. Jak mówi legenda, pewien pasterz ze wsi Roquefort-sur-Soulzon w Masywie Centralnym (Francja) pozostawił chleb z owczym serem w jaskini (których dużo jest w tej okolicy), a kiedy po kilku tygodniach wrócił, ser był wprawdzie zapleśniały, ale o wiele smaczniejszy. Ta pleśń to był wspomniany Penicillium roqueforti, a polepszenie smaku było zasługą efektu kokumi (Ryc. 4).

Ryc. 4. Ser roquefort. Źródło: Wikipedia, Thesupermat. Licencja CC BY-SA 4.0.

O serach i ich uzależniającym działaniu pisała Tatiana Pandora Saternus. Na pewno obecność γ-glutamylopeptydów może mieć działanie uzależniające, bo lubimy to, co nam smakuje.

A jaki smak mają γ-glutamylopeptydy? To zależy od sekwencji danego peptydu, ale większość z nich w dużym stężeniu jest lekko gorzka i cierpka. Cierpkość jest spowodowana agregacją białek śliny przez polifenole.
Ale γ-glutamylopeptydy też mają taką zdolność. Dlatego surowy czosnek, podobnie jak nierozcieńczony sos sojowy, nie jest specjalnie smaczny. Ale po odpowiednim rozcieńczeniu i w obecności substancji umami powoduje jakościową zmianę smaku potrawy. I jeszcze jedno: ponieważ γ-glutamylopeptydy mają zdolność wzmacniania również smaku słonego, do potraw można dodawać mniej soli, która w nadmiarze nie działa dobrze na nasze zdrowie.

Literatura dodatkowa

Czosnek i efekt kokumi
https://doi.org/10.1271/bbb1961.54.163
Teoria kokumi
https://doi.org/10.1038/s41538-023-00178-2
Zawartość γ-glutamylopeptydów
https://doi.org/10.1016/j.tifs.2021.04.051
https://doi.org/10.1016/j.focha.2022.100061
https://doi.org/10.1016/j.tifs.2019.07.022
Sery krowie i owcze
https://doi.org/10.3168/jds.2020-18512

Fizjologia smaku, czyli dlaczego jedne rzeczy nam smakują, a inne nie (1)

Marcin Czerwiński3 komentarze

Tomasz Kubowicz niedawno napisał o najbardziej gorzkiej substancji na świecie, za jaką uważa się Bitrex. Ale jak to jest, że czujemy gorzki smak? I dlaczego możemy czuć różne smaki? Postaram się to wyjaśnić we wpisie poniżej.

Dlaczego czujemy smak?

Za odczuwanie smaku odpowiadają kubki smakowe, które znajdują się głównie (chociaż nie tylko) w jamie ustnej. Każdy kubek smakowy zawiera wyspecjalizowane komórki, które po związaniu jakiejś substancji chemicznej (np. glukozy) uruchomiają przekazanie sygnału do mózgu. Jeżeli w ustach zmienia się stężenie soli lub jonów wodorowych, to zmiany te również są wykrywane przez odpowiednie komórki obecne w kubkach smakowych.

Kubki smakowe i brodawki smakowe

Kubki smakowe znajdują się w nabłonku wielu narządów, chociaż najwięcej ich wchodzi w skład brodawek znajdujących się na języku. Można powiedzieć, że język jest głównym organem wyczuwającym smak. Brodawki językowe sprawiają, że powierzchnia języka jest szorstka. Istnieją cztery rodzaje brodawek językowych: nitkowate, grzybopodobne, liściaste i obwodowe. Brodawek nitkowatych jest najwięcej; odpowiadają one za mechaniczną stymulację języka, przewodzą impulsy bólowe, ale nie zawierają kubków smakowych. Te są obecne w pozostałych trzech rodzajach brodawek.

Brodawki grzybopodobne znajdują się na grzbietowej części języka, a najwięcej ich jest na jego przedniej części. Jest ich w sumie około 200. Zawierają ok. 25% wszystkich kubków smakowych.

Brodawki liściaste znajdują się na bocznej stronie języka. Jest ich nie więcej niż 5 po każdej stronie. Zawierają ok. wszystkich 25% wszystkich kubków smakowych.

Brodawki obwodowe znajdują się na tylnej części języka. Jest ich 8 – 12. Zawierają ok. 50% wszystkich kubków smakowych.

Każda brodawka może zawierać od kilku do ponad 100 kubków smakowych. W sumie kubków smakowych mamy ok. 4000 (na pewno nie więcej niż 8000). I to właśnie one powodują, że czujemy smak tego, co jemy (Ryc. 1).

Ryc. 1. Rozmieszczenie brodawek na języku oraz schemat budowy kubka smakowego. Według: Jaime-Lara R.B. et al., Physiol. Rev. 2023, 103: 855–918. Licencja CC BY 4.0.

Receptory smakowe

Każdy kubek smakowy zawiera 150 – 300 komórek receptorowych, a każda komórka receptorowa zawiera tylko jeden typ receptora. Receptorami mogą być kanały jonowe lub receptory związane z białkiem G (G protein-coupled receptors, GPCR). Te ostatnie to duża rodzina białek transmembranowych (czyli znajdujących się w błonie komórkowej). Białka te po związaniu zewnątrzkomórkowego liganda (czyli czynnika, który jest swoiście rozpoznawany) powodują aktywację białka G, polegającą na zastąpieniu GDP przez GTP (odpowiednio, gunazyno-5’-difosforan i guanozyno-5’-trifosforan). Tak zaktywowane białko G może aktywować inne białka, w tym cyklazę guanylową, co powoduje przesłanie sygnału do komórki, co z kolei skutkuje zmianami w metabolizmie. Jest wiele receptorów związanych z białkiem G, należą do nich m.in. receptory dla adrenaliny, serotoniny czy opioidów. Większość receptorów smakowych też należy do tej rodziny.

Drugim rodzajem receptorów smakowych są kanały jonowe. Są to również białka transmembranowe, a ich rolą jest przenoszenie jonów przez błonę komórkową. 

Ile smaków możemy wyczuć? Do niedawna uważano, że podstawowych smaków jest pięć: słony, słodki, gorzki, kwaśny i umami (z japońskiego „smakowity”). Dziś uważa się, że jest jeszcze szósty smak, który można nazwać tłustym, czyli związanym z obecnością tłuszczów. Każdy z tych smaków rozpoznawany jest przez określony typ komórki, która ma na powierzchni odpowiednie receptory. Ponieważ smaków jest sześć, to jest również sześć typów komórek receptorowych. Samych receptorów jest jednak więcej, bo o ile np. smak kwaśny jest rozpoznawany tylko przez jeden typ receptora, to smak gorzki przez 25 rodzajów (o czym piszę w dalszej części).

Receptory te są pokazane na Ryc. 2. Białka typu GPCR odpowiadają za wyczuwanie smaków: słodkiego, gorzkiego, umami i tłustego (częściowo, bo smak tłusty ma jeszcze drugi rodzaj receptora, którym jest kanał jonowy). Kanały jonowe odpowiadają za wyczuwanie smaku kwaśnego, słonego i tłustego (drugi receptor).

Poniżej krótka charakterystyka receptorów dla poszczególnych smaków.

Smak kwaśny

Kanał jonowy Otop1 (otopterin 1) jest białkiem, które przenosi jony wodorowe przez błonę komórkową. Jeżeli w ustach mamy dużo jonów wodorowych (czyli pH jest niskie), białko Otop1 przepuszcza je do wnętrza komórki, co powoduje wysłanie sygnału do mózgu, że mamy w ustach coś kwaśnego. Tu ciekawostka: każdy chemik zauważy, że o ile możemy wykrywać kwaśny smak powodowany przez jony wodorowe (H+), to nie mamy receptora dla jonów hydroksylowych (OH–). Dlatego substancje o zasadowym pH (np. mydło) wydają się nam obrzydliwe.

Smak słony

Kanały jonowe o nazwach ENaC i TRPV1 przenoszą jony sodowe przez błonę komórkową i odpowiadają za wyczuwanie smaku słonego. Ten drugi jest również receptorem dla kapsaicyny, czyli piekącej substancji zawartej w papryczkach chili. Kapsaicyna aktywuje więc po części receptory smaku słonego, co pozwala na zastąpienie szkodliwej w nadmiarze soli przez ostre przyprawy (uwaga dla kucharzy).

Smak tłusty

Białko o nazwie CD36 należące do rodziny kanałów jonowych przenosi kwasy tłuszczowe do wnętrza komórki i wspólnie z białkiem GPR120 (które należy do rodziny GPCR) odpowiada za wyczuwanie tłuszczów w pokarmie. Ściśle rzecz biorąc, nie wyczuwamy tłuszczów, ale wchodzące w ich skład kwasy tłuszczowe. Reakcję hydrolizy tłuszczów do glicerolu i kwasów tłuszczowych przeprowadzają obecne w ślinie enzymy z rodziny lipaz.

Smak słodki i umami

Smak słodki znamy wszyscy, ale czym jest smak umami? Został odkryty przez japońskiego badacza Kikunae Ikedę, który w 1908 r. zauważył, że smak bulionu z wodorostów różni się od podstawowych czterech smaków. Nazwał go „umami”, co po japońsku znaczy „esencja pyszności”. Przeprowadzone przez niego analizy chemiczne wykazały, że za ten smak odpowiada kwas glutaminowy, który jest jednym z podstawowych aminokwasów. Dziś jego sól sodowa (lub potasowa albo magnezowa) jest stosowana powszechnie jako wzmacniacz smaku i możemy ją znaleźć w większości przetworzonych produktów spożywczych (kody E620-E625).

Za wykrywanie smaku słodkiego i umami odpowiadają kompleksy złożone z dwóch białek. W ich skład wchodzi zawsze białko T1R3 oraz białko T1R2 (dla smaku słodkiego) lub T1R1 (dla umami). Tylko obecność obu białek jednocześnie powoduje, że możemy wyczuć te smaki. U kotów miała miejsce mutacja w genie kodującym receptor T1R2; białko kodowane przez taki gen jest defektywne (brakuje długiego fragmentu) i nie może dalej przekazywać sygnału. Dlatego koty nie lubią słodyczy. Przypuszczalnie smakują im trochę tak, jak nam mydło.

Ryc. 2. Receptory smaku i niektóre cząsteczki, które je aktywują. Według: Jaime-Lara R.B. et al., Physiol. Rev. 2023, 103: 855–918. Licencja CC BY 4.0.

Smak gorzki, czyli jak uniknąć trucizn

Wśród receptorów smaku najwięcej jest receptorów smaku gorzkiego: jest ich cała rodzina o nazwie T2R (używa się też nazwy TAS2R). U człowieka znanych jest 25 genów kodujących funkcjonalne receptory smaku gorzkiego, ale płazy mają ich ok. 60, a gady 40. U ssaków bywa różnie, najwięcej mają ich zwierzęta wszystkożerne i roślinożerne (np. krowa 22, mysz 36), a najmniej mięsożerne (np. fretka 12, niedźwiedź polarny 14, pies 16). Dlaczego receptorów dla gorzkiego smaku jest aż tyle? Chronią przed zatruciem, ponieważ większość trucizn ma gorzki smak. Im więcej receptorów i im bardziej są one zróżnicowane, tym większa szansa, że wykryjemy dany rodzaj trucizny, bo dana substancja może aktywować tylko jeden rodzaj receptora. A jakie organizmy są największym producentem trucizn? Rośliny, które w ten sposób bronią się przed zjadaniem. Dlatego zwierzęta roślinożerne mają najwięcej rodzajów receptorów gorzkiego smaku.

Fenylotiokarbamid jako test na gorzki smak

Przykładem gorzkiej substancji wykrywanej przez jeden rodzaj receptora jest fenylotiokarbamid (PTC). W 1931 r. Arthur Fox, chemik z firmy Du Pont, przypadkowo wypuścił w powietrze chmurę kryształków tego związku i zauważył, że o ile jego koledzy uskarżali się na jego gorzki smak, to on sam nie czuł nic. Szersze badania wykazały, że niezdolność do wykrywania gorzkiego smaku PTC jest cechą recesywną (to znaczy, trzeba mieć dwa takie allele żeby taka cecha miała miejsce). Ok. 30% ludzi ma taką cechę (angielskie określenie: „non-taster”), czyli nie czuje gorzkiego smaku PTC. Przyczyną jest mutacja w genie T2R38 (jednym z genów kodujących receptory smaku gorzkiego), która powoduje, że białko jest nieaktywne i po związaniu cząsteczki nie może przesyłać sygnału do mózgu. Osoby, które mają taką mutacje w obu allelach tego genu, nie czują też limoniny, która nadaje gorzki smak cytrusom (najwięcej jest jej w grejpfrutach). Są też udokumentowane związki między takimi mutacjami i zamiłowaniem do niektórych warzyw o gorzkim smaku, ale o tym napiszę w następnym odcinku (Ryc. 3).

Ryc. 3. Fenylotiokarbamid (PTC). Źródło: Wikipedia, domena publiczna.

Trucizny i receptory dla nich

Jakie substancje mają gorzki smak i jakie receptory je rozpoznają? Chinina, niezwykle gorzka substancja (nieszkodliwa w niewielkich, ale trująca w dużych ilościach) jest rozpoznawana przez białka T2R39 i T2R46. Amigdalina, trujący związek obecny m.in. w pestkach brzoskwiń i morel, jest rozpoznawana przez białko T2R16. Pisał o niej Lucas Bergovsky.

Strychnina, silnie trujący związek o bardzo gorzkim smaku, jest rozpoznawana przez receptor T2R46. Ale np. silnie trująca solanina z ziemniaka nie jest rozpoznawana przez żaden z ludzkich receptorów, i w związku z tym w zasadzie nie ma smaku. Zatrucia solaniną zdarzają jednak się rzadko, bo bulwy ziemniaka przeważnie jej nie zawierają (pisał o tym Mirosław Dworniczak).

Wśród roślin uprawianych przez człowieka na duża skalę jedna może być naprawdę niebezpieczna: jest to maniok jadalny (Manihot esculenta). Pochodzi z Brazylii, a dziś uprawiany jest powszechnie w Afryce i spożywany w postaci mąki zwanej tapioką lub kassawą (Ryc. 4).

Ryc. 4. Bulwy manioku. Źródło: Wikipedia, David Monniaux. GNU Free Documentation License.

Maniok zawiera dwa gorzkie alkaloidy o nazwach linamarina i lotaustralina, które zapewniają ochronę wobec szkodników. Podobnie jak w amigdalinie są w niej grupy nitrylowe, które mogą uwalniać cyjanowodór. Związków tych można się pozbyć w wyniku gotowania lub pieczenia, a także po 24-godzinnym wymoczeniu w  wodzie. Pomimo to, zatrucie alkaloidami zawartymi w manioku zdarza się dość często i powoduje chorobę o nazwie konzo (w Afryce co najmniej 100 000 przypadków rocznie). Objawy to uszkodzenie nerwów ruchowych (w języku Yaka konzo to „związane nogi”) i postępujący paraliż. Wiele zależy tu od indywidualnej zdolności wyczuwania gorzkiego smaku: jedne osoby czują go lepiej, a inne gorzej, i to właśnie one bardziej narażone są na zatrucie (Ryc. 5).

Ryc. 5. Pacjenci z objawami konzo w Demokratycznej Republice Kongo (A) i zawartość trujących glikozydów w manioku jako funkcja zdolności do wyczuwania gorzkiego smaku przez różne osoby (B). Źródło: Wooding S.P. et al., Evol. Medicine Pub. Health 2021, 9: 431-447. Licencja CC BY 4.0.

I tu przechodzimy do indywidualnych zdolności percepcji smakowych, czyli do genetyki smaku. Ale o tym, a także o rzekomej „mapie języka”, opowiem w następnych odcinkach.

Literatura dodatkowa

Molekularne podstawy smaku:

https://doi.org/10.1152/physrev.00061.2021

Genetyczne różnice w wyczuwaniu smaku:

https://doi.org/10.1146/annurev-food-032519-051653

Słodki smak u kotów

https://doi.org/10.1093/jn/136.7.1932S

Gorzki smak i jego znaczenie

https://doi.org/10.1093/emph/eoab031