Galaretki okiem chemika

Większość dzieci, ale też sporo dorosłych, lubi galaretki owocowe. Kiedyś zrobienie takiego deseru wymagało nieco pracy. Dziś sprawa jest dziecinnie prosta: kupujemy opakowanie galaretki o wybranym smaku, rozpuszczamy w gorącej wodzie i czekamy, aż zastygnie. Gotowe.
Ale czasem mamy ochotę tę galaretkę nieco ulepszyć, np. dodając do niej owoce – świeże lub mrożone. Jeśli weźmiemy truskawki, wiśnie czy jabłka, sprawa jest prosta, wszystko musi się udać. Jednak w przypadku niektórych owoców napotkamy problem. Każdy, kto próbował użyć do zrobienia galaretki czegoś takiego jak świeże mango, ananas, papaja czy kiwi mógł się zdziwić, ponieważ galaretka pozostaje płynna. Wiele gospodyń (i gospodarzy) domowych doskonale o tym wie.
No ale dlaczego tak się dzieje? Głównym składnikiem galaretki jest żelatyna. Zazwyczaj pozyskuje się ją z odpadów zwierzęcych (przede wszystkim wieprzowych) zawierających kolagen, jedno z najbardziej powszechnych białek, występujących także w organizmie człowieka. I właśnie żelatyna jest tu problemem.

Spróbujmy sobie wyjaśnić, co takiego się dzieje, że galaretka nie chce przejść ze stanu płynnego w stały. A w ogóle z czego jest galaretka? Podstawowym surowcem do jej otrzymania jest żelatyna. Skąd się ona bierze? Surowcem do jej uzyskania jest kolagen, zazwyczaj wieprzowy (wołowy został w zasadzie wycofany w związku z epidemią choroby szalonych krów – BSE). Kolagen to powszechnie występujące, stosunkowo proste białko, bogate w niektóre aminokwasy (glicyna, prolina). Żelatyna to też mieszanina podobnych białek, ale o znacznie krótszych łańcuchach. W skrócie można powiedzieć, że to jest tak, jakby długie łańcuchy kolagenowe zostały pocięte na mniejsze kawałki. Zwykle dokonuje się tego w procesie chemicznej hydrolizy przy pomocy kwasów albo zasad, albo też po prostu dłuższego gotowania. Tak czy inaczej uzyskany produkt ma ciekawe właściwości. Żelatyna bezwodna przypomina kryształki, czasami są one uformowane w listki. Pod działaniem ciepłej wody mieszają się one, tworząc gęstą jednorodną ciecz, naukowo zwaną zolem. Gdy ona ostygnie, zmienia się w żel, czyli właśnie w galaretkę. Dostępne na rynku galaretki spożywcze poza żelatyną zawierają regulator kwasowości (zwykle kwas cytrynowy), aromaty i barwniki spożywcze.

Jak pisałem, galaretka zrobiona z dostępnych na rynku porcji zastygnie, jeśli się ją po rozpuszczeniu ochłodzi. Dodatek świeżych owoców może ją uatrakcyjnić, ale tu musimy uważać. Jeżeli użyjemy truskawek, pomarańcz czy agrestu – wszystko będzie dobrze. Czasem jednak chce się uatrakcyjnić skład i używa np. ananasów czy kiwi. I wtedy pojawia się problem – galaretka pozostaje płynna i nawet kilkugodzinne chłodzenie nie pomaga. Co to za dziwne zjawisko?


I tu pojawia się znane zapewne słowo „enzymy”. Są to dość złożone cząsteczki chemiczne występujące w naturze, w organizmach zwierzęcych i roślinnych. W tym przypadku mamy do czynienia ze specjalną klasą enzymów. Omówię ją pokrótce na przykładzie ananasa. Zawiera on cały szereg enzymów, z których bardzo istotna jest bromelaina (zwana też bromeliną). W zasadzie jest to mieszanina grupy enzymów proteolitycznych (proteaz). Wiem, trudne słowo, więc postaram się je rozszyfrować. „Proteo-” odnosi się do białka, „lysis” to z kolei „rozkład, rozpuszczanie”. Tak więc enzymy proteolityczne „rozpuszczają”, czyli w zasadzie degradują białka.
Atakują one występujące w łańcuchach aminokwasów wiązania peptydowe, tnąc je na mniejsze kawałki. Proces ten sprawia, że łańcuchy białkowe w żelatynie robią się znacznie krótsze, co zmienia także ich właściwości fizyczne, m.in. przechodzenie z zolu w żel. Jeśli wrzucimy plasterki ananasa (czy też papai albo kiwi) do płynnej galaretki, bromelaina atakuje łańcuchy białkowe i tnie je na kawałki.
Tylko tyle i aż tyle. Czy da się jednak zrobić galaretkę z ananasem? Jasne, że tak.

Jak wspomniałem, enzymy to dość złożone cząsteczki chemiczne. Zwykle jest tak, że coś złożonego jest jednocześnie dość delikatne, łatwe do zniszczenia. Tak jest i tutaj. Aby unicestwić obecne w tych owocach proteazy, wystarczy przez krótki czas sparzyć owoce. Po prostu zalewamy wrzątkiem na kilka(naście) sekund, żeby potem bez problemów galaretka stężała. Enzymy zostaną zniszczone, a owoce zachowają kolor i smak. Ewentualnie można też użyć owoców z puszki – one też są wcześniej obrabiane termicznie, a więc enzymy są tutaj także nieaktywne.
Jest jeszcze jeden sposób – po prostu nie używać żelatyny. Na rynku można dostać inne substancje, które mogą z powodzeniem ją zastąpić. Są to np. pektyny oraz agar, substancje pochodzenia roślinnego (ważne dla wegetarian i wegan), niebędące białkami. Z chemicznego punktu widzenia są to polisacharydy (wielocukry), całkowicie niewrażliwe na enzymy proteolityczne. Tak tylko jako ciekawostkę dodam, że pektyny są otrzymywane głównie z jabłek i cytrusów, natomiast agar to produkt uzyskiwany z wodorostów.

Pozostaje mi tylko życzyć smacznego.

EM poleca (#12): „Sztuka Fermentacji” Sandor Ellix Katz

W dzisiejszym cyklu „EM poleca” chciałbym zaprezentować książkę, która często gości na moim blacie kuchennym, bynajmniej nie jako podstawka pod garnek, ale jako pełnoprawne wyposażenie mojej kuchni. „Sztuka Fermentacji”, bo o tej książce mowa, to świetna lektura dla wszystkich – nie tylko dla tych gotujących i bawiących się w robienie przetworów.

Nie będę odkrywczy, jeśli napiszę, że książka kręci się wokół fermentacji – procesu od wieków stosowanego do przetwarzania żywności, a zachodzącego pod wpływem enzymów wytwarzanych przez drożdże i bakterie. Ale nie jest to podręcznik przetwórstwa, ani tym bardziej książka kucharska (mimo iż znajdziemy w niej kilka przepisów). Autor Sandor Katz nie ma wykształcenia z zakresu mikrobiologii ani żywienia, jest koneserem dobrego jedzenia i pasjonatem z obsesją na punkcie fermentacji. Swoja wiedze przekazuje w bardzo przystępny sposób, sprawiając ze ciekawość czytelnika rośnie z każdą przeczytaną stroną. Jeśli do tej pory świat fermentacji kojarzy wam się ze specjałami typu: kiszone ogórki, kapusta, zsiadłe mleko, buraczany zakwas lub trochę bardziej orientalnie z koreańskim kimchi, czy marokańskimi kiszonymi cytrynami, to po tej lekturze wasze horyzonty znacznie się poszerzą.

Niektóre z omawianych produktów są nieoczywiste (wręcz zaskakujące), bo chyba tak można określić fermentowane żołędzie czy  kiszoną owsiankę, ale opisując to niezwykle barwnie autor sprawia, ze wyobraźnia o tym, co można fermentować, przestaje mieć granice. W książce odnajdziemy również inne znane przetwory ze świata fermentacji: napoje alkoholowe, napoje mleczne, zakwasy chlebowe i wiele innych. Nie będę zdradzał wszystkiego i psuł przyszłym czytelnikom zabawy.

Układ książki jest niezwykle przejrzysty, są rozdziały dotyczące poszczególnych rodzajów fermentacji, oraz części podzielone według składników. To sprawia, że lekturę można zacząć losowo w dowolnym miejscu (idealne rozwiązanie czekając na gotującą się wodę, lub jajka na miękko).

Jeśli wasz repertuar fermentowanych przetworów ogranicza się do ogórków, buraków na zakwas lub zakwasu chlebowego, sięgnijcie po tę książkę i zacznijcie eksperymenty. Po prostu zostawcie trochę więcej zalewy przy następnym kiszeniu i puśćcie wodze fantazji… Ja tak właśnie zrobiłem i dzięki temu odkryłem kiszone skórki od arbuza (tak – te zielone, najczęściej wyrzucane) i hopper – naleśniki z fermentowanego ryżu i mleka kokosowego.

Więcej nie zdradzam, tylko zachęcam do lektury i oczywiście do dzielenia się wrażeniami. Nic nie smakuje lepiej niż własnoręcznie zrobione przetwory „napędzane” fermentacją. A na sam koniec cytat ze wstępu do książki:

„Koreańczycy, którzy dobrze znają się na fermentacji, dokonują rozróżnienia miedzy tak zwanym „smakiem języka” i „smakiem dłoni”. Smak na języku to kwestia kontaktu cząsteczek pożywienia z kubkami smakowymi – to tanie i proste smaki, które mogą wyprodukować naukowcy i korporacje spożywcze, „Smak dłoni” to znacznie bardziej złożone doświadczenie, na które składa się niezacieralny ślad – troska, a czasem wręcz miłość, jaka darzą żywność ludzie, którzy ją przygotowują”.

  • Tytuł: Sztuka Fermentacji
  • Autor: Sandor Ellix Katz
  • Wydawnictwo: Vivante
  • Rok wydania: 2019

Denaturujemy owoalbuminę i owotransferynę, czyli chemicy gotują jajka

Pisanki serbołużyckie

Źródło: Wikimedia, licencja: CC BY-SA 3.0

Wielkanoc ma swoje symbole, a jednym z nich jest oczywiście jajko. Symbol rodzącego się życia. Ale mniejsza z symboliką. Jako chemik chcę spojrzeć na ten temat od strony nauki.

Odnoszę się tu oczywiście do jajek kurzych, najbardziej popularnych na naszych stołach. Wszyscy wiedzą, że jajko składa się z białka i żółtka, a całość jest zamknięta w bardzo wytrzymałej skorupce. Zacznijmy właśnie od niej, bo w zasadzie zawsze się jej pozbywamy. Skorupka jajka jest zbudowana niemal w 100% z prostego minerału – węglanu wapnia (CaCO3). Drugim składnikiem jest białko. Nazwa ta jest adekwatna do składu – jest w nim więcej białek niż w żółtku. Poza tym znajdziemy tam magnez, potas, sód i parę innych minerałów. Wartość energetyczna białka stanowi zaledwie 1/3 tej zgromadzonej w żółtku. I właśnie w żółtku zawarte jest najwięcej substancji odżywczych, korzystnych dla nas. Jest tam praktycznie cały tłuszcz, dlatego też witaminy rozpuszczalne w tłuszczach (A, D, E, K) znajdują się wyłącznie w żółtku. Żółtko zawiera też karotenoidy (pisałem o nich we wpisie o likopenie) – stąd jego barwa.

Ale dość rozważań o składnikach. Pora ugotować sobie jajko. Wolicie na miękko czy na twardo? Ja osobiście preferuję tę pierwszą wersję. Jak gotować jajko, aby na pewno było na miękko? Ilu ludzi, tyle koncepcji. A ponoć mamy XXI wiek, latamy w kosmos, dokonujemy cudów w dziedzinie nanotechnologii.

Spójrzmy jednak na proces gotowania jajka naukowo. Głównym białkiem obecnym w białku jaja jest owoalbumina. Składa się ona z 385 aminokwasów. Jak wszystkie białka, w trakcie gotowania, w temperaturze 62-80 stopni zachodzi w jej strukturze drastyczna zmiana wynikająca ze zmian konformacji. Znamy ją jako proces denaturacji. Przezroczyste jak woda białko zmienia się w białą masę, ponieważ niszczona jest jego misterna trójwymiarowa struktura. Proces ten jest nieodwracalny. Drugim istotnym białkiem jest owotransferyna. Ona też ulega denaturacji – i to w temperaturze niższej niż owoalbumina (zaczyna się przy ok. 60 stopniach).

No dobrze, a żółtko? Tu dobra wiadomość dla miłośników jajek na miękko. Żółtko też zawiera białka (choć inne niż te wspomniane wcześniej), a więc ulega denaturacji (ścina się, mówiąc popularnie) w nieco wyższej temperaturze niż białko jaja. Dlatego też, aby na pewno uzyskać jajko na miękko, wystarczy je umieścić w temperaturze 62-64 na dłuższy czas. Niekoniecznie na 3 albo 3,5 minuty, ale nawet na trzy godziny. Żółtko nadal nie będzie ścięte. Jeśli jednak lubimy jajka na twardo, musimy zwiększyć temperaturę do 82 stopni, co jest łatwe w przypadku gotowania jajek we wrzątku. Oczywiście warto tutaj pilnować czasu. Dlaczego? I tutaj znów do głosu dochodzi chemia. Zbyt długie gotowanie powoduje dalszą degradację białek. Szczególnie podatne są tutaj obecne w proteinach białka jajka tzw. mostki dwusiarczkowe (-S-S-). Ich rozkład powoduje wydzielanie się siarkowodoru (H2S), związku o bardzo charakterystycznym zapachu. Zapewne mieliście okazję widzieć jajko gotowane zbyt długo. Nie dość, że żółtko jest twarde, to jeszcze ma sinozieloną otoczkę. Skąd się ona bierze? Ano z reakcji wspomnianego siarkowodoru z jonami żelaza obecnymi w niewielkiej ilości w żółtku. Powstaje wtedy ciemny siarczek żelaza(II). I wszystko jasne. Znaczy, żółtozielone.

No to teraz możecie udać się do kuchni i dokonywać denaturacji. Smacznego jajka!

(c) by Mirosław Dworniczak
Jeśli chcesz wykorzystać ten tekst lub jego fragmenty, skontaktuj się z autorem. Linkować oczywiście można.