W poprzednim wpisie napisałem o metodach, które mogą umożliwić nam stworzenie lustrzanej bakterii, która będzie produkowała lustrzane białka złożone z D-aminokwasów i L-cukrów. Ale czy stworzenie lustrzanych bakterii to nowa i zupełnie bezpieczna dziedzina biotechnologii? Wielu ekspertów ma na ten temat wątpliwości. W czasopiśmie „Science” z 20.12.2024 r. ukazał się artykuł, którego autorzy przestrzegają przed niebezpieczeństwami związanymi z powstaniem lustrzanych organizmów i proponują, żeby wstrzymać się z ich tworzeniem do czasu gruntownej analizy możliwych zysków i strat. Dlaczego lustrzane organizmy mogą być niebezpieczne?

Lustrzane życie i zagrożenia dla środowiska

W naturalnym środowisku bakterie nie mogą namnażać się do woli, bo padają ofiarą drapieżników. Są to przeważnie protisty, czyli organizmy posiadające jądro komórkowe niebędące roślinami, grzybami ani bakteriami. W wodnych ekosystemach to właśnie protisty wchodzące w skład planktonu kontrolują namnażanie się bakterii. Robią to za pomocą fagocytozy, czyli procesu polegającego na pobieraniu ze środowiska pokarmów stałych i degradacji ich w lizosomach. Uważa się, że lustrzane bakterie nie będą rozpoznawane przez protisty, ponieważ ich powierzchniowe białka i cukry nie przypominają cząsteczek, z którymi organizmy te stykają się na co dzień. Jeżeli nawet lustrzane bakterie zostałyby przez nie wchłonięte, to na pewno nie ulegną degradacji wewnątrz komórki, ponieważ nie ma enzymów degradujących D-białka i L-cukry.

Drugim regulatorem bakterii w naturalnym środowisku są bakteriofagi, czyli wirusy bakteryjne. Pisał o nich na blogu Piotr Gąsiorowski. Mogą one zabijać bakterie za pomocą swoistych mechanizmów, dlatego dziś, kiedy coraz więcej bakterii jest oporne na antybiotyki, wiąże się z nimi duże nadzieje, bo mogą kiedyś zastąpić antybiotyki.

Lustrzane bakterie będą jednak całkowicie niewidoczne dla bakteriofagów, a to (w połączeniu z ich niewrażliwością na zabijanie przez protisty) może spowodować drastyczne zmiany w ekosystemach Ziemi. Mogą one opanować w krótkim czasie wszystkie nisze ekologiczne, a skutki tego mogą być nieobliczalne.

Wspomniałem o antybiotykach. Może dałoby się zwalczać lustrzane bakterie za pomocą znanych obecnie antybiotyków? Niestety nie. Większość antybiotyków to cząsteczki chiralne: wykazano, że ich lustrzane formy nie wykazują żadnej aktywności bakteriobójczej. W związku z tym większość znanych obecnie antybiotyków nie będzie skuteczna w walce z lustrzanymi bakteriami. Owszem, są achiralne cząsteczki o działaniu przeciwbakteryjnym, jak np. chinolony czy sulfonamidy. Mogą one być skuteczne przeciw lustrzanym bakteriom, ale związków takich jest chyba za mało, żeby skutecznie walczyć z nową klasą bakterii.

Rośliny odgrywają ogromną rolę w ekosystemie Ziemi, przede wszystkim pochłaniając dwutlenek węgla i wytwarzając tlen. Bez nich życie na Ziemi nie byłoby możliwe. Jednocześnie rośliny zapewniają (pośrednio lub bezpośrednio) wyżywienie dla ośmiu miliardów ludzi na Ziemi. Połowę kalorii niezbędnych ludziom do życia zapewniają tylko cztery gatunki: ryż, pszenica, soja i kukurydza. Rośliny mają zaawansowany system oporności na patogeny bakteryjne, ale system ten nie będzie działać wobec lustrzanych bakterii. Nawet niewielkie procentowo straty w plonach spowodowane przez lustrzane bakterie mogą mieć ogromne skutki dla wyżywienia ludzkości.

Lustrzane życie i zagrożenia dla człowieka

Nasze zdrowie zależy od sprawności układu odpornościowego, którego odpowiedź na patogeny można podzielić na wrodzoną i adaptacyjną. Jednak pierwszą linią obrony przed patogenami są naturalne bariery, takie jak skóra czy błony śluzowe. Produkują one wiele białek i peptydów zdolnych do zabijania bakterii (np. lizozym). Dużą rolę w rozpoznawaniu patogenów jeszcze przed wniknięciem do organizmu mają też przeciwciała klasy IgA. Cząsteczki te rozpoznają jednak wyłącznie naturalne (czyli nie-lustrzane) białka. Lustrzane bakterie będą dla nich niewidoczne, co ułatwi im drogę do wnętrza naszego ciała.

Jeżeli bakterie pokonają fizyczne bariery utrudniające dostęp do naszego ciała, to uruchamia się wrodzona reakcja odpornościowa. Jaki jest jej mechanizm? Wyspecjalizowane komórki (np. makrofagi i granulocyty) rozpoznają wzorce molekularne związane z patogenami (pathogen-associated molecular patterns, PAMP). Są to elementy ściany komórkowej drobnoustrojów takie jak peptydoglikany i lipopolisacharydy bakteryjne, a także np. dwuniciowe RNA wirusów. Są one rozpoznawane przez białka na powierzchni makrofagów czy granulocytów; komórki te wtedy uruchamiają produkcję cytokin prozapalnych, czyli białek wpływających na wzrost i proliferację komórek układu odpornościowego. Produkowane są też małe białka zwane chemokinami, których zadaniem jest „zwabianie” komórek układu odpornościowego do miejsca zakażenia (Ryc. 1).

Ryc. 1. Dlaczego lustrzane bakterie stanowią zagrożenie dla ludzkiego organizmu? Według: Adamala K. et al., Technical Report on Mirror Bacteria: Feasibility and Risks. Stanford Digital Repository. Licencja CC BY 4.0.

Osobną formą odpowiedzi wrodzonej jest aktywacja białek dopełniacza, które są w stanie lizować (niszczyć) bakterie. W normalnych warunkach taka wrodzona obrona chroni nas dość dobrze przed inwazją patogenów. Wszystko razem powoduje, że większość bakterii jest zabijana natychmiast po wniknięciu do naszego ciała. Dotyczy to jednak wyłącznie naturalnych bakterii.

Co się stanie się, kiedy do naszego ciała wnikną lustrzane bakterie? W najlepszym przypadku odpowiedź wrodzona będzie słaba, a w najgorszym żadna. Większość wzorców molekularnych będzie dla naszych komórek niewidoczna, ponieważ będą to lustrzane odbicia cząsteczek, z którymi nasze komórki mają na co dzień do czynienia. Dotyczy to zarówno lustrzanych białek, które składają się z D-aminokwasów, jak polisacharydów, w których skład wchodzą L-cukry. Tak więc uruchomienie odpowiedzi wrodzonej wobec lustrzanej bakterii może się skończyć podobnie jak próba włożenia lewej nogi do prawego buta.

A co z adaptacyjną odpowiedzią odpornościową, czyli przeciwciałami i limfocytami T? Jej podstawą jest prezentacja małych fragmentów białek produkowanych przez patogeny pomocniczym limfocytom T. Służą do tego specjalne białka nazywane białkami MHC, które wiążą te małe fragmenty (czyli peptydy) i prezentują je limfocytom T. Ich działanie wyjaśniła na blogu Agnieszka Szuster-Ciesielska. Pobudzone w ten sposób limfocyty T aktywują limfocyty B do produkcji przeciwciał. Każdy z nas produkuje przeciwciała o prawie wszelkich możliwych swoistościach, czyli mogących rozpoznać (prawie) każdy patogen, z którym mieliśmy do czynienia (dlatego szczepionki działają).

Białka MHC wiążą peptydy, które powstały z białek patogenów zdegradowanych przez proteazy. Naturalne proteazy nie rozpoznają jednak lustrzanych białek, tak więc białka MHC nie otrzymają żadnych lub prawie żadnych peptydów do prezentowania limfocytom T. Ponadto, białka MHC są przystosowane do wiązania peptydów złożonych z L-aminokwasów. Lustrzane odbicia tych peptydów prawdopodobnie będą słabo się z nimi wiązać, co dodatkowo obniży szanse na skuteczną odpowiedź odpornościową (Ryc. 2).

Ryc. 2. Porównanie aktywacji limfocytów T przez naturalne i lustrzane bakterie. Według: Adamala K. et al., Technical Report on Mirror Bacteria: Feasibility and Risks. Stanford Digital Repository. Licencja CC BY 4.0.

Wszystko  razem może spowodować, że wobec lustrzanych bakterii będziemy tak bezbronni, jak ludzie dotknięci ciężkim wrodzonym niedoborem odporności wobec naturalnych bakterii. Zaburzenie to polega na nieprawidłowym rozwoju i różnicowaniu limfocytów B i T, a dotknięte nim osoby są całkowicie nieodporne na zakażenie bakteryjne, wirusowe i grzybicze. Jedyną terapią jest przeszczep szpiku kostnego. Bez niej mogą przeżyć tylko w sterylnych warunkach (Ryc. 3).

Ryc. 3. David Vitter, chłopiec dotknięty ciężkim złożonym niedoborem odporności, w bańce z tworzywa sztucznego, która chroniła go przed patogenami. Licencja CC BY 1.0.

Tak więc zarówno wrodzona, jaki i adaptacyjna odpowiedź odpornościowa może okazać się nieskuteczna w przypadku kontaktu z lustrzanymi bakteriami. Konsekwencje mogą być bardzo groźne.

Inżynieria genetyczna: rzeczywiście tak niebezpieczna? Trochę historii

Żywe organizmy zaczęto modyfikować genetycznie w latach 70. ubiegłego wieku i od początku budziło to kontrowersje. W lipcu 1974 r. czasopismo „Science” zamieściło apel czołowych biologów molekularnych z USA.

Jego autorzy przestrzegali przed zagrożeniami związanymi ze świeżo powstałą wtedy technologią rekombinacji genów. W swoim apelu zwracali uwagę na to, że podstawowa bakteria stosowana w tej technologii, Escherichia coli, jest stałym rezydentem ludzkiego układu pokarmowego, gdzie może wymieniać materiał genetyczny z innymi bakteriami, w tym patogennymi. Jeżeli ludzie wprowadzą do bakterii nowe (obce dla nich) DNA, to takie szczepy mogą żyć własnym życiem, stanowiąc zagrożenie dla innych żywych organizmów. Bakterie te mogą okazać się oporne na wszystkie znane antybiotyki. Ponadto, rekombinacja DNA onkogennych wirusów może stworzyć nowe i niebezpieczne dla człowieka wirusy. Dlatego autorzy prosili o moratorium na eksperymenty związane z rekombinacją DNA.

Czas pokazał, że przewidywania te się nie spełniły. Rekombinacja DNA okazała się całkowicie bezpieczną dziedziną biotechnologii. Sami autorzy listu przyznali to w artykule, który ukazał się 20 lat później.

Może więc dzisiejsze obawy przed lustrzanym życiem też są przesadzone? Takie lustrzane bakterie raczej nie będą zdolne do życia poza laboratorium, podobnie jak szczepy bakterii dziś używane do rekombinacji DNA. Więc może lustrzane bakterie nie będą jednak takie groźne? A jeśli tak, to może zacząć planowanie nad otrzymaniem lustrzanego kręgowca (np. myszy), złożonej z D-białek, D-lipidów, L-cukrów i L-nukleotydów. Taka mysz powinna być odporna na wszystkie znane patogeny.

A lustrzany człowiek, odporny na wszystkie znane choroby? Dziś stworzenie takiego człowieka jest niemożliwe z przyczyn technicznych (nie mówiąc o etycznych). Ale w przyszłości? Ciekawe, czy większość takich ludzi byłaby leworęczna?

Literatura dodatkowa

Zagrożenia związane z rozwojem lustrzanej biologii

https://www.science.org/doi/10.1126/science.ads9158

Zagrożenia związane z rekombinacją DNA. List do Science z lipca 1974 r.

https://www.science.org/doi/10.1126/science.185.4148.303

Kontrowersje związane z rekombinacją DNA w 20 lat później (1994 r.)

https://www.pnas.org/doi/pdf/10.1073/pnas.92.20.9011

Ilustracja: John Tenniel. Domena publiczna.

„Czy chciałabyś mieszkać w Domu po Drugiej Stronie Lustra, kiciu? Ciekawa jestem, czy dawaliby ci tam mleko? Może to Lustrzane mleko nie nadaje się do picia?”

(„O tym, co Alicja odkryła po drugiej stronie lustra”. Przekład Maciej Słomczyński).

Alicja i chiralność

Lewis Carroll (1832-1898; prawdziwe nazwisko: Charles Lutwidge Dodgson) był matematykiem, poetą i prozaikiem. Wśród jego książek najbardziej znana jest „Alicja w krainie czarów”. Czytamy w niej o przygodach dziesięcioletniej Alicji w krainie pełnej niesamowitych postaci, jak Zwariowany Kapelusznik czy Pan Gąsienica, w krainie, gdzie wszystko jest możliwe. W drugiej części tej opowieści, „O tym, co Alicja odkryła po drugiej stronie lustra”, Alicja przechodzi na drugą stroną lustra i stwierdza, że wszystko jest tam inne niż po „naszej” stronie. Pytanie Alicji o lustrzane mleko jest jak najbardziej uzasadnione. Dziś wiemy, że lustrzane mleko można by wprawdzie pić, ale nie można by go trawić. Dlaczego? Bo zarówno białka jak i cukry obecne w mleku są cząsteczkami chiralnymi.

Czym jest chiralność (z greckiego χείρ  – ręka)? Jest to cecha niektórych cząsteczek chemicznych polegająca na tym, że cząsteczka i jej lustrzane odbicie nie są identyczne. Nie można ich nałożyć na siebie na drodze przesunięcia równoległego i obrotu w przestrzeni. Ludzka lewa i prawa dłoń to też obiekty chiralne. Cząsteczki będące wzajemnym lustrzanym odbiciem nazywamy enancjomerami. Zjawisko chiralności zostało po raz pierwszy opisane przez Ludwika Pasteura w 1848 r., który badając kryształy soli sodowo-amonowej kwasu winowego, wykazał, że występują one w dwóch postaciach.

W przyrodzie większość cząsteczek to cząsteczki chiralne. Wśród 20 aminokwasów wchodzących w skład białek, tylko jeden (glicyna) nie jest chiralny. Wszystkie pozostałe występują wyłącznie w formie L. Nazwa bierze się stąd, że we wzorze aminokwasu, w którym grupa -COOH jest na górze, grupa NH₂ znajduje się po lewej stronie (łac. laevus, lewy). Jeżeli grupa ta jest po prawej stronie, to mamy do czynienia z konfiguracją D (łac. dexter, prawy). (Ryc. 1).

Ryc. 1. Struktury aminokwasów: (A): glicyna, która jest achiralna i (B) alanina, która w przyrodzie występuje w formie L. (C) Porównanie konfiguracji D i L na przykładzie alaniny.  Według: Adamala K. et al., Technical Report on Mirror Bacteria: Feasibility and Risks. Stanford Digital Repository. Licencja CC BY 4.0.

Lustrzanym odbiciem L-aminokwasu jest D-aminokwas. Białka wchodzące w skład żywych organizmów składają się z L-aminokwasów, chociaż D-aminokwasy też się zdarzają (np. wchodzą one w skład jadu płazów czy stawonogów). Jest to jednak raczej wyjątek niż reguła.

Cząsteczkami chiralnymi są również cukry. Przykładem może być glukoza, cukier o największym znaczeniu dla metabolizmu, który w przyrodzie występuje wyłącznie w konfiguracji D (Ryc. 2).

Ryc. 2. D-glukoza i L-glukoza. Źródło, Wikipedia, domena publiczna.

Inne cukry występujące w przyrodzie są również w konfiguracji D, chociaż na przykład fukoza wchodząca w skład antygenów grupowych ludzkiego układu grupowego krwi ABO ma konfigurację L.

Tak więc zarówno białka, jak i cukry występują w przyrodzie tylko w jednej konfiguracji. Są to L-aminokwasy i (przeważnie) D-cukry. A co z kwasami nukleinowymi (DNA i RNA)? Składają się one z zasad (purynowych lub pirymidynowych), które nie są chiralne, i z chiralnych reszt cukrowych. Te cukry to D-ryboza (w RNA) lub D-deoksyryboza (w DNA). Tak więc DNA i RNA to cząsteczki chiralne.

Chiralne są również lipidy, z których składa się błona komórkowa. Wszystkie powstają z (chiralnego) glicerolo-3-fosforanu. U bakterii i organizmów eukariotycznych występuje on wyłącznie w formie L, a u archeonów (bezjądrowych jednokomórkowych organizmów żyjących w gejzerach) w formie D. Jest to jedyny znany przypadek jednoczesnej obecności lustrzanych form tych samych cząsteczek w różnych domenach życia.

Chiralne cząsteczki wchodzą zatem w skład wszystkich żywych organizmów. „Życie jest formą istnienia chiralnego białka”, można by sparafrazować zdanie Fryderyka Engelsa z książki „Herrn Eugen Dührings Umwälzung der Wissenschaft“, znanej u nas jako „Anty-Dühring” (1877).

Czy może istnieć lustrzane życie?

Wiadomo, że lustrzane komórki nie istnieją, ale w laboratoriach powstało już sporo lustrzanych białek. Wiąże się z nimi duże nadzieje w medycynie, ponieważ białka obecnie stosowane jako leki (np. do zabijania komórek nowotworowych) mają liczne ograniczenia. Są szybko degradowane do małych fragmentów przez obecne w osoczu enzymy zwane proteazami. Ponadto, jako cząsteczki obce dla organizmu mogą być rozpoznane przez komórki układu odpornościowego.

Dlatego właśnie próbuje się tworzyć leki oparte o D-aminokwasy. Nie mają one wad naturalnych białek: proteazy ich nie degradują, a nasz system odpornościowy ich nie widzi. Takie białka są lustrzanymi odbiciami znanych nam białek złożonych z L-aminokwasów (Ryc. 3).

Ryc. 3. Białko złożone z L-aminokwasów i jego lustrzane odbicie (czyli enancjomer) złożone z D-aminokwasów. Według: Adamala K. et al., Technical Report on Mirror Bacteria: Feasibility and Risks. Stanford Digital Repository. Licencja CC BY 4.0.

Stworzono już wiele „lustrzanych” białek o potencjalnym znaczeniu terapeutycznym, jak np. przeciwciało rozpoznające kinazę ABL, które może mieć zastosowanie w terapii przeciwnowotworowej. Białka takie można jak dotąd otrzymać jedynie w oparciu o chemiczną syntezę peptydów z D-aminokwasów, co jest to procesem długotrwałym, kosztownym i związanym z licznymi ograniczeniami (najdłuższy peptyd otrzymany za pomocą syntezy chemicznej składa się ze 160 reszt aminokwasowych). Dlatego uczeni pracują nad otrzymaniem organizmów, które byłyby w stanie produkować lustrzane białka, co pozwoliłoby na otrzymanie większych białek i obniżenie kosztów.

Czy można stworzyć lustrzane bakterie?

Najprostszymi organizmami, które mogłyby produkować takie białka, są bakterie. Dziś duża część terapeutycznych białek jest produkowana właśnie przez nie, najczęściej przez różne szczepy pałeczki okrężnicy, czyli Escherichia coli. Takich naturalnych bakterii nie można jednak zmusić do produkcji lustrzanych białek. Mogą to robić tylko specjalne bakterie, w których wszystkie procesy zachodzą w oparciu o lustrzane odbicia znanych nam chiralnych cząsteczek. Czy można stworzyć takie bakterie? Jest to skomplikowane, ale nie niemożliwe. Zacząć trzeba od syntezy podstawowych białek i kwasów nukleinowych z D-aminokwasów, L-nukleotydów i L-cukrów (czyli lustrzanych odbić cząsteczek występujących w naturze). I tu zaczynają się problemy. Syntetyczne otrzymanie genomu bakterii składającego się z L-deoksyrybonukleotydów tworzących L-DNA jest dość proste (zasada ta sama, co w przypadku syntezy D-DNA z D-deoksyrybonukleotydów). Małe D-białka też można otrzymać syntetycznie, ale produkcja D-białek w bakteriach będzie wymagała wyprodukowania lustrzanego RNA. W naturalnych komórkach reakcję transkrypcji przeprowadza polimeraza RNA, która potrzebuje do tego D-DNA i D-rybonukleotydów.  W lustrzanej bakterii będzie to lustrzana polimeraza RNA (D-polimeraza RNA), która będzie potrzebowała L-DNA i L-rybonukleotydów. Enzym taki trzeba będzie stworzyć syntetycznie i dostarczyć do bakterii.

Największy problem jest jednak z translacją, czyli syntezą białka w oparciu o sekwencję mRNA. Potrzebne są do tego rybosomy, które u bakterii składają się z 3 cząsteczek RNA oraz około 50 białek. Lustrzany rybosom trzeba będzie zsyntezować z L-rybonukleotydów i D- aminokwasów, co nie jest łatwym zadaniem. Udało się już jednak otrzymać funkcjonalne podjednostki rybosomu, tak więc „pełny” sztuczny rybosom może być wkrótce w zasięgu ręki. Jeżeli powstanie, będzie to pierwszy krok na drodze do otrzymania sztucznej (lustrzanej) bakterii.

Lustrzany rybosom to jednak nie wszystko. Potrzebne jeszcze będą lustrzane tRNA i D-aminokwasy, a także białka, które przyłączają aminokwasy do tRNA (syntetazy aminoacylo-tRNA) oraz pomocnicze białka biorące udział w translacji (tzw. czynniki translacyjne). Wszystkie te białka i RNA trzeba będzie syntezować chemicznie. Jeżeli się to uda, to po przeniesieniu ich do bakterii zawierającej tylko lustrzany genom, taka lustrzana bakteria powinna zacząć samodzielnie funkcjonować. I jeszcze jedno. Lustrzana bakteria będzie potrzebowała D-lipidów do utworzenia błony komórkowej. Je też trzeba będzie syntetycznie otrzymać, przy czym problemem mogą być bakterie przejściowe, to znaczy zawierające jednocześnie D- i L-lipidy. Ich błona komórkowa prawdopodobnie będzie niestabilna.

Ze względu na liczne potencjalne problemy z otrzymaniem lustrzanych bakterii, rozważa się też podejście hybrydowe, czyli otrzymanie bakterii o podwójnej chiralności.  Bakteria taka miałaby naturalny aparat służący do syntezy białek niezbędnych do życia, a lustrzany proces dotyczyłby jedynie tych białek, które mamy zamiar otrzymać. Wymagałoby to jednoczesnej obecności naturalnych i lustrzanych enzymów, przy czym za produkcję lustrzanych białek odpowiadałyby lustrzane rybosomy, przeprojektowane tak, żeby produkowały D-białka (Ryc. 4).

Ryc. 4. Produkcja białek w naturalnej bakterii, w lustrzanej bakterii i w bakterii o podwójnej chiralności. Według: Adamala K. et al., Technical Report on Mirror Bacteria: Feasibility and Risks. Stanford Digital Repository. Licencja CC BY 4.0.

Tak więc lustrzana bakteria wprawdzie jeszcze nie powstała, ale jej stworzenie może być wkrótce całkiem prawdopodobne. Czym będzie się żywić? W warunkach laboratoryjnych będzie można dostarczać jej w pożywce lustrzane odbicia związków, które występują w przyrodzie. A jeżeli zechcemy, żeby taka bakteria mogła żyć poza laboratorium, to z jakich związków chemicznych może korzystać?

Wiadomo, że „naturalne” bakterie nie mogą utylizować L-glukozy, tak więc lustrzane bakterie prawdopodobnie nie będą mogły żywić się powszechną w przyrodzie D-glukozą. Ale są liczne niechiralne substancje, z których lustrzane bakterie mogą korzystać. Przykładem może być glicyna, kwasy tłuszczowe, alkohole czy aminy, a także zasady pochodzące z kwasów nukleinowych. Z aminokwasami może być problem, bo o ile lustrzane bakterie będą mogły prawdopodobnie rozkładać L-aminokwasy (tak jak naturalne bakterie mogą rozkładać D-aminokwasy),  to lustrzane bakterie raczej nie będą mogły rozkładać L-białek. Ale może achiralne związki wystarczą?

Czy stoimy więc u progu nowej ery w biotechnologii? Czy lustrzane bakterie (a może i inne organizmy) spełnią pokładane w nich nadzieje? I przede wszystkim, czy te organizmy są bezpieczne dla świata i dla ludzkości? Na te pytania odpowiadam w następnym wpisie.

Literatura dodatkowa

Stereochemia w świecie opisanym przez Lewisa Carrolla po drugiej stronie lustra

https://www.victoriannetwork.org/index.php/vn/article/view/14

Ludwik Pasteur i odkrycie chiralności

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/chir.23349

Lustrzane białka w terapii przeciwnowotworowej

https://www.nature.com/articles/s41467-024-54901-y

Nadzieje związane z lustrzanymi białkami

https://www.science.org/content/article/mirror-image-protein-factories-one-day-make-durable-drugs-body-cant-break