Co mają ze sobą wspólnego kanibalizm, soja GMO, glifosat i czynienie sobie ziemi poddaną (część 2)?
W pierwszej części wyjaśniono ogólnie, dlaczego „kanibalizm krów” zastąpiono soją GMO, do produkcji której używa się glifosatu. W drugiej części będzie mowa o mechanizmie molekularnym chorób prionowych, czyli między innymi choroby szalonych krów.
Choroby prionowe wynikają głównie z jedzenia patologicznego białka
Sposób transmisji tych chorób do złudzenia przypomina transmisję chorób zakaźnych.
Jak to możliwe, że samo białko bez kwasu nukleinowego wykazuje cechy patogenu (odpowiada za transmisję choroby)? Dlaczego te choroby mają tak drastyczny przebieg?
Wiemy, że klasyczne patogeny powinny mieć jakiś materiał genetyczny. Bez tego nie mogą się przecież namnażać czy replikować. Tymczasem białka prionowe nie mają DNA czy RNA. Jak więc może dochodzić dzięki nim do transmisji (przeniesienia) choroby ze zwierzęcia na zwierzę czy z człowieka na człowieka?
Po pierwsze prion w formie patologicznej jest bardzo odporny na działania enzymów, detergentów i wysokich temperatur. Jeśli już więc powstanie (o tym, jak to się dzieje, dalej), trudno się go pozbyć bez stosowania drastycznych metod.
Po drugie, prion patologiczny może zetknąć się z prawidłowym białkiem prionowym powstałym w wyniku ekspresji prawidłowego genu w organizmie i „zachęcić” to prawidłowe białko, żeby przeszło z formy prawidłowej w patologiczną. Mamy więc zjawisko, które przypomina efekt wampira zombie. „Białka zombie” powstające po zetknięciu się z wprowadzonymi z zewnątrz „białkami wampirami” uruchamiają reakcję łańcuchową.
Prion patologiczny nie musi więc mieć unikalnego materiału genetycznego, bo hakuje białko, które powstało w organizmie w wyniku ekspresji prawidłowego genu.
https://www.sciencedirect.com/topics/agricultural-and-biological-sciences/prpsc-proteins (fair use)
Na rycinie widoczne jest przeobrażenie prawidłowego białka prionowego w patologicznie. Przemiana taka zachodzi spontanicznie ekstremalnie rzadko. Natomiast białko patologicznie w kontakcie z prawidłowym umożliwia przemianę tego ostatniego w patologiczne.
Czy to zjawisko przekazywania lub wymuszania zmiany kształtu (konformacji) białka prawidłowo ukształtowanego pod wpływem siostrzanego białka patologicznego jest unikalne?
Wbrew pozorom nie należy ono do rzadkości w przyrodzie. Nawet u osób z chorobą sierpowatokrwinkową patologiczna hemoglobina „dotyka” prawidłowej i zmienia jej konformację w błędną, doprowadzając właśnie do takiej agregacji białka, w wyniku której kształt krwinki czerwonej, normalnie przypominającej donuta, zmienia się w sierpowaty. Gen nie decyduje oczywiście w sposób bezwzględny o konformacji białka. Do tej przemiany dochodzi łatwiej, kiedy obniża się np. ciśnienie parcjalne tlenu. Odsetek komórek sierpowatych w wyniku agregacji (polimeryzacji) hemoglobiny rośnie z 20% do nawet 80%, kiedy wyraźnie spada ciśnienie parcjalne tlenu.
Istnieją jednak dwie bardzo ważne różnice między prionami a np. patologiczną hemoglobiną. Co kilka miesięcy wymieniają się nam wszystkie krwinki czerwone (erytrocyty), ale nie neurony. Natomiast prawidłowe białka prionowe funkcjonują głównie właśnie w mózgu (ośrodkowym układzie nerwowym). Są nawet konieczne do prawidłowego jego rozwoju. Hemoglobina ulega trawieniu (proteolizie enzymatycznej), więc to, że ktoś wypije krew zwierzęcia z jakąś hipotetyczną postacią zwierzęcej choroby krwinek czerwonych, nie spowoduje, że na nią zachoruje. Hemoglobina podlega także denaturującym wpływom temperatury powyżej 40 stopni Celsjusza, ale białko prionu zdecydowanie powyżej 100 stopni Celsjusza. Dlatego kiedy doszło do epidemii choroby wściekłych krów, padłe zwierzęta palono w piecach krematoryjnych. Ponadto rzadkie dziedziczne choroby prionowe (o nich dalej) są autosomalne dominujące (wystarczy jeden allel zmutowany), a choroba sierpowatokrwinkowa jest co do zasady autosomalna recesywna (konieczna jest mutacja obydwu alleli).
Po spożyciu prionów jest inaczej niż po zjedzeniu patologicznej formy hemoglobiny. Jeśli ktoś zje rdzeń kręgowy czy fragment mózgu, w którym są patologiczne priony, to te nie rozłożą się w jego przewodzie pokarmowym. Z przewodu pokarmowego mogą dotrzeć do mózgu. Sposób migracji jest dość zaskakujący. Nie dzieje się to raczej dzięki krwi. Patologiczne priony wchłaniane są głównie w jelicie cienkim, szczególnie przez wyspecjalizowane enterocyty, które pobierają białka z światła jelita i przekazują je do limfocytów. Po przejściu przez nabłonek jelita, priony trafiają do: węzłów chłonnych, śledziony, migdałków. Tu kumulują się w limfocytach B i komórkach dendrytycznych. Proces trwa od tygodni do miesięcy – priony kumulują ale nie wywołują objawów. Z tych komórek priony trafiają do nerwów obwodowych głównie nerwów trzewnych splotu trzewnego i nerwu błędnego. Dzieje się tak ponieważ w błonie komórek nerwowych znajduje się prawidłowe białko prionu, które działa jak receptor dla prionu patologicznego. Następnie zachodzi transport wsteczny (retrogradalny) wzdłuż aksonów. Szybkość: 0,5–2 mm/dzień (podobnie jak transport białek w aksonach). Jeśli te priony dotrą do mózgu jedzącego, to tam napotkają na priony prawidłowe i mogą zainicjować coś, co przypomina reakcję łańcuchową. To, że priony atakują głównie mózg, wyjaśnia objawy tych chorób. Objawy obejmują utratę kontroli nad ciałem, utratę zdolności mowy i śmiech bez powodu. Mózgi osób zmarłych z powodu takich chorób zawierają puste przestrzenie po neuronach wymarłych z powodu kumulacji agregatów prionowych. Mózg po śmierci przypomina więc gąbkę. Dlatego choroby te nazywa się również pasażowalnymi encefalopatiami gąbczastymi.
Co nas chroni przed chorobami prionowymi?
Istnieje na szczęście zjawisko, które utrudnia transmisję międzygatunkową. Jeśli zje się fragment mózgu „szalonej krowy”, to istnieje nieszczelna, ale jednak bariera międzygatunkowa. Patologiczne białko krowy różni się trochę od ludzkiego, co utrudnia mu uruchamianie reakcji łańcuchowej. Może być nawet rozpoznane przez układ odpornościowy jedzącego jako obce i dzięki temu zneutralizowane, zanim dotrze do mózgu. Mechanizm ten jednak nie ma znaczenia (albo jest zminimalizowany), jeśli ktoś zje białko patologiczne innego człowieka. Ale czy to możliwe, żeby ktoś zjadł białko innego człowieka? W tej chwili jest to właściwie niemożliwe. Ale to, co opisano powyżej o jedzeniu rdzenia kręgowego czy mózgu, jeszcze kilkadziesiąt lat temu praktykowały plemiona Fore. Kanibalizm u nich nie wynikał z prób zaspokojenia potrzeb żywieniowych. Papuasi z plemion takich jak Fore uważali, że dzięki temu zostają wśród nich dusze zmarłego. Nie dusza, ale dusze, bo uważali, że człowiek ma kilka dusz. Dochodziło u nich do choroby kuru, nazywanej też „śmiejąca się śmierć”.
Na marginesie można dodać, że praca z prionami w laboratorium jest bardzo niebezpieczna. Zdarzały się niestety przypadki śmierci wśród naukowców.
U roślinożernych zwierząt łatwiej dochodzi do takich chorób niż u mięsożernych
Nie wiemy jeszcze dokładnie jak, ale zwierzęta mięsożerne są w jakiś sposób chronione przed transmisją i nie wygląda na to, żeby za taką ochronę odpowiadały tylko różnice międzygatunkowe w sekwencji białek prionowych. Jeleniowate nie muszą być zmuszane do kanibalizmu, aby na choroby prionowe chorowały. Istnieje np. powolna wyniszczająca choroba jeleniowatych. Czasem transmitowana jest w czasie walk jeleni, ale wiemy już, że patologiczne priony trafiają do roślin nawet w czasie rozkładu ciał padłych zwierząt. Kolejne zwierzęta mogą się tak „zakażać”. Może dochodzić do transmisji w konsekwencji jedzenia roślin, do których trafiły po rozkładzie padłych jeleni te niewrażliwe na zmiany środowiskowe i działanie enzymów proteolitycznych białka. Jako ludzie nie jesteśmy wyłącznie roślinożerni, ale nawet nasze zwyczaje pogrzebowe mają pewien sens biologiczny z powodu wielu klasycznych patogenów, a być może również prionów.
Choroby prionowe mają również formy genetyczne (dziedziczne)
Jak to możliwe? Białko prionowe może być kodowane przez allel genu wykazujący mutację, która sprzyja zmianie konformacyjnej (kształtu) do białka patologicznego. Jak wspomniano wcześniej, wystarczy jeden zmutowany allel (kopia genu od jednego z rodziców). Choroba jest autosomalna dominująca. Drugi prawidłowy allel nie jest w stanie zapobiec relatywnie szybkiej konwersji białka. Umożliwi on produkcję białka prawidłowego, ale to nieprawidłowe powstające na bazie allelu chorobotwórczego będzie agregowało i wymuszało konwersję prawidłowego do patologicznego. W tej sytuacji do przemiany dochodzi spontanicznie (bez kontaktu ze zjedzonym białkiem patologicznym) o wiele częściej i we wczesnym okresie życia. Zjawisko to trafiło nawet do świata filmu. Na odmianę genetycznej śmiertelnej bezsenności związanej z białkami prionowymi choruje bohater serialu NeXt, Paul LeBlanc. Formy patologiczne – w przypadku prawidłowych alleli genu kodującego to białko – powstają niezwykle rzadko i potrzeba na to więcej czasu. Kolejny raz widać jednak, dlaczego plemiona Fore nabawiły się kuru. Coś co w naszych mózgach zdarza się po latach i niezwykle rzadko, do mózgów Indian Fore trafiało już w dzieciństwie po rytualnych ucztach kanibalistycznych z mózgów zmarłych starszych osób, u których spontanicznie pojawiły się pierwsze agregaty, a być może czasem z mózgów osób z genetyczną formą choroby, co akcelerowało proces.
Podsumowanie
Nie wiemy o tych chorobach jeszcze wielu rzeczy. Istnieje wiele wątpliwości, które zaprzątają głowy naukowców. Za te badania przyznano już dwie, a niektórzy twierdzą, że nawet trzy nagrody Nobla. Być może kiedyś zostanie przyznana kolejna. Choroby te uświadamiają jednak już teraz, że to, iż mamy wstręt do jedzenia ludzkiego mięsa, wynika nie tylko z wychowania, kultury (zakazów religijnych), czy prawa. Nasze zachowania, wydawać by się mogło stricte kulturowe, mają czasem głębokie podstawy biologiczne. To, że część osób jest przeciwna kolejnym przepisom unijnym, bo uważa, że dostaliśmy ziemię, by czynić ją sobie poddaną, nie powinno być przyczynkiem do zmuszania zwierząt roślinożernych do kanibalizmu, czy ogólniej okrucieństwa wobec nich. Nie jest natomiast prawdą, że na poważnie proponuje się na świecie kanibalizm, by ratować planetę. Najczęściej myli się w takich przypadkach prowokacje artystyczne z poważnymi propozycjami. Jednak nawet prowokacje artystyczne, a tym bardziej debaty akademickie w tym filozoficzne na ten temat powinny być bacznie obserwowane, aby nie dopuścić osób niekompetentnych do wpływu na takie decyzje.
Literatura dodatkowa
https://www.nature.com/articles/nature.2013.12428
https://www.cell.com/iscience/fulltext/S2589-0042(23)02505-1
https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC33918
https://pl.wikipedia.org/wiki/Kuru#/media/Plik:Fore_child_in_advanced_kuru_stage.png
https://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy#/media/File:Histology_bse.jpg
Autor
-
biotechnolog (onkologia, terapie komórkowe), przedsiębiorca (współzałożyciel spółki biotechnologicznej działającej od 2008 roku), diagnosta, nauczyciel akademicki.
BlueSky: @piotrrieske.bsky.social
Ostatnie wpisy
bezpieczeństwo28 listopada 2025Dezinformowanie o chorobach zakaźnych jako rosyjska broń w wojnie kognitywnej- biologia7 listopada 2025Co mają ze sobą wspólnego kanibalizm, soja GMO, glifosat i czynienie sobie ziemi poddaną (część 2)?
- biologia3 listopada 2025Co mają ze sobą wspólnego kanibalizm, soja GMO, glifostat i czynienie sobie ziemi poddaną? (część 1)
- medycyna11 czerwca 2025Czy płeć dziecka może się zmienić w czasie ciąży z męskiej na żeńską z powodu diety?
